《科学》 第391卷 第6786期 · 2026年2月12日 · 中文解读
蛋白质-蛋白质相互作用的结构发生
Structural ontogeny of protein-protein interactions · A. Yang et al.
这篇讲什么
本文通过合成共进化平台设计蛋白质Z结构域之间的全新相互作用，揭示了天然结合表面与非结合表面在亲和力演化上的差异，并发现非天然表面倾向于形成浅能阱中的低亲和力复合物。
原文开头
Structural ontogeny of protein-protein interactions Full article and list of author affiliations: https://doi.org/10.1126/ science.adx6931 Aerin Yang†, Hanlun Jiang†, Kevin M. Jude†, Deniz Akpinaroglu, Stephan Allenspach†, Alex Jie Li, James Bowden, Carla Patricia Perez, Liu Liu, Po-Ssu Huang, Tanja Kortemme, Jennifer Listgarten*, K. Christopher Garcia* INTRODUCTION: How proteins initiate and evolve interactions with other proteins to form binding sites and protein-protein interfaces remains poorly understood. Yet there appear to be distinctive properties of protein surfaces that have evolved to form protein-protein interfaces versus noninteracting surfaces of proteins. Natural protein binding sites are usually the most “druggable” sites on a given protein and tend to attract the majority of binders from combinatorial peptide or antibody libraries. …
摘自《科学》（Science）第391卷 第6786期 · 2026年2月12日，A. Yang et al.。仅引用开头一小段供了解文章，版权归原刊所有，全文请阅读原刊。
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