《科学》 2026年10月1日 · 中文解读
噬菌体蛋白酶激活CBASS抗噬菌体免疫
Phage proteases activate CBASS antiphage immunity · S. J. Hobbs and P. J. Kranzusch
这篇讲什么
哈佛医学院的Samuel J. Hobbs与Philip J. Kranzusch发现，噬菌体T4的前头蛋白酶gp21会切割细菌CBASS免疫系统中cGAS/DncV样核苷酸转移酶（CD-NTase）上暴露的激活环，从而触发环核苷酸免疫信号的合成。研究在体外重建了CBASS对T4噬菌体的识别，并证明多种噬菌体蛋白酶都能直接激活该通路，解释了CBASS为何在感染晚期才启动防御。基于结构的系统发育分析显示，约24%的CBASS操纵子所含的CD-NTase带有此类激活环，表明感知噬菌体蛋白酶活性是跨物种广泛存在的抗病毒机制。
原文开头
Samuel J. Hobbs1,2*†, Philip J. Kranzusch1,2,3* cyclic oligonucleotide–based antiphage signaling systems (cbASS) are bacterial immune pathways evolutionarily related to cGAS- StING (cyclic GMP- AMP synthase–stimulator of interferon genes) in humans. In cbASS, cGAS/DncV- like nucleotidyltransferase (cD- Ntase) enzymes sense phage infection and synthesize nucleotide signals to initiate antiviral defense. Here, we reveal phage prohead protease activity as a widespread mechanism of cD- Ntase activation. We reconstitute cbASS recognition of phage t4 in vitro and identify proteolytic cleavage of a cD- Ntase activation loop as a trigger of immune signal synthesis. Phage prohead proteases directly activate cbASS in vivo, explaining how immunity is initiated late during infection. …
摘自《科学》（Science）2026年10月1日，S. J. Hobbs and P. J. Kranzusch。仅引用开头一小段供了解文章，版权归原刊所有，全文请阅读原刊。
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